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Robert Lefkowitz y Brian Kobilka: Premios Nobel de Química 2012

  • Patricia Gonzales
    Especialista en bioquímica y profesora de la sección Química de la PUCP

Pensemos por un momento en la manera en la que comenzamos hoy nuestro día.  Despertamos al escuchar la alarma de nuestro despertador o al sentir la luz del sol que entra por la ventana. Luego, sentimos el olor del café o el sabor del desayuno que tomamos.  De camino a la universidad, nuestros niveles de adrenalina aumentaron al tratar de esquivar a más de un vehículo. En todo momento, hemos respondido a estímulos del ambiente que nos rodea. ¿Cómo logramos hacer esto?

Para lograrlo, billones de células de nuestro organismo tienen que funcionar de manera conjunta.  Eso significa que deben poder comunicarse entre ellas, recibir y entender señales que les llegan del medio exterior y responder a ellas. En conclusión, nuestras células necesitan sensores. Los receptores acoplados a proteínas G (GPCR, por sus siglas en inglés) son una familia de sensores moleculares que se encuentran en la membrana de las células. En esta familia tenemos a receptores de olor, sabor, luz, serotonina, adrenalina, y muchos más. Los GPCR son extremadamente importantes para los procesos que se dan en nuestro organismo; prueba de ello es que prácticamente la mitad de los medicamentos que tenemos hoy en día operan a través de ellos, por ejemplo, los bloqueadores beta-adrenérgicos y los antihistamínicos.

No es de extrañar, entonces, que el Premio Nobel de Química de este año haya sido para dos científicos que han contribuido de gran manera a entender cómo funcionan estos receptores a nivel molecular: los estadounidenses Robert Lefkowitz y Brian Kobilka.

Estudiar los GPCR a nivel molecular no es tarea fácil. Por un lado, estas proteínas se encuentran en la célula en pequeñas cantidades. Además, están incrustadas en la membrana celular y son relativamente flexibles. Esto último les permite unirse a moléculas que están en el exterior de la célula y transmitir la información de estas señales a otras proteínas que se encuentran en el interior.

Lefkowitz comenzó a estudiar los GPCR en los años 60. Utilizó yodo radioactivo para marcar una hormona y así poder ubicar al receptor una vez que la hormona se uniera a este.  De esta manera, su grupo de investigación comenzó a entender cómo funcionaban los receptores y, finalmente, logró aislar una serie de ellos a partir de tejidos biológicos.  En los años 80, el grupo de Lefkowitz, en la Universidad Duke, inició la búsqueda del gen que codificaba para el receptor beta-adrenérgico (uno de los receptores de la adrenalina).  Para entonces, Kobilka era parte de este grupo de investigación. Juntos lograron aislar el gen y vieron con asombro que el receptor tenía muchas semejanzas con la rodopsina, el receptor de luz que tenemos en la retina. Se hizo evidente, entonces, que el receptor beta-adrenérgico era parte de una gran familia de receptores que tenían características comunes en cuanto a su estructura y a la manera en la que funcionaban.

El año pasado, Kobilka hizo historia nuevamente. Con su propio grupo de investigación, ahora en la Universidad Stanford, logró obtener una imagen a nivel atómico del receptor beta-adrenérgico unido a una hormona (la molécula señal en el exterior de la célula) y a una proteína G (una de las proteínas en el interior de la célula, a cual se le envía la señal).

Si volvemos a considerar la enorme cantidad de medicamentos que dependen de los GPCR para su acción, podemos entender que el aporte de esto dos científicos podría permitir, en el futuro, diseñar medicamentos que sean muy específicos y eficaces y que, además, tengan pocos efectos secundarios.

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